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Identificadas novas modificações proteicas em cristalino humano com catarata

Publicado em 28 setembro 2020

Pesquisadores do Centro de Pesquisa em Processos Redox em Biomedicina ( Redoxoma ), um Centro de Pesquisa, Inovação e Difusão da FAPESP ( CEPID ), com sede no Instituto de Química da Universidade de São Paulo (IQ-USP), demonstraram a presença de ligações cruzadas de resíduos de triptofano e tirosina em amostras humanas de catarata, produzidas por mecanismos radicalares.

A formação de ligações cruzadas e consequente agregação de proteínas são modificações proteicas, oxidativas ou não, consideradas um dos principais fatores que contribuem para a opacidade na catarata.

“É a primeira vez que dois tipos de ligações cruzadas, triptofano-tirosina e triptofano-triptofano, são identificados inequivocamente por espectrometria de massas em amostras humanas extremamente complexas, com inúmeras modificações proteicas”, afirma Ohara Augusto , pesquisadora responsável pelo CEPID.

A relevância do trabalho é mais científica do que clínica, ela ressalva. “Se essas ligações cruzadas estão envolvidas no mecanismo patogênico da catarata ainda terá de ser estudado. Estamos abrindo perspectivas para novos estudos. Por ser uma modificação radicalar, alguns antioxidantes como nitróxidos, glutationa ou ácido ascórbico podem ser eficientes para interromper o processo. Essa é uma possibilidade a ser testada. Seria muito importante prevenir ou retardar o desenvolvimento da catarata”, diz a pesquisadora.

Como a lente de uma câmera fotográfica, o cristalino tem como função focar a luz na retina para uma visão nítida, além de ajustar o foco do olho, permitindo que enxerguemos com clareza tanto de perto quanto de longe. A catarata é a turvação do cristalino, sendo a causa mais comum de perda de visão em pessoas com mais de 40 anos e também a principal causa de cegueira no mundo.

Segundo o primeiro relatório mundial sobre visão publicado pela Organização Mundial da Saúde (OMS) em 2019, há mais de 65 milhões de pessoas com catarata no mundo. Com o envelhecimento da população, esse número tende a aumentar. Por enquanto, o único tratamento disponível é a remoção cirúrgica do cristalino e implantação de lentes intraoculares artificiais. Esse procedimento geralmente é eficaz, mas não sem risco de complicações.

“A catarata é uma doença que afeta milhões e ainda não há um mecanismo definido de como ela se desenvolve. O que se sabe é que a agregação de proteínas promove a desestabilização da estrutura das proteínas que compõem o cristalino, levando à opacificação. Nosso trabalho vai contribuir para a compreensão desse processo, para que o tratamento da catarata seja possível no futuro”, diz Verônica Paviani, primeira autora do artigo, publicado na revista Free Radical Biology & Medicine (FRBM).

O estudo foi realizado durante o doutorado de Paviani, que atualmente é pós-doutoranda na Feinberg School of Medicine of Northwestern University, em Chicago, e contou com a colaboração do grupo de Amaryllis Avakian, chefe do Departamento de Cirurgia de Catarata do Hospital das Clínicas da Faculdade de Medicina da USP, e do professor Paolo Di Mascio, do IQ-USP e do CEPID Redoxoma.