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Etanol de segunda geração virá da Amazônia

Publicado em 14 maio 2018

Foram descobertos microrganismos capazes de produzir uma enzima crítica para o êxito do combustível no lago Poraquê, na Amazônia. Isolada, a enzima mostrou-se compatível com duas fases essenciais da produção do etanol de segunda geração: a fermentação e a sacarificação. Aqui resumimos extensa reportagem da Fapesp.

A realização simultânea dessas duas etapas oferece a perspectiva de uma grande redução de custos para a indústria sucroalcooleira, uma vez que as reações podem ocorrer em um único reator e há economia de reagentes.

A produção do etanol de segunda geração ou etanol celulósico, obtido a partir da palha e do bagaço da cana-de-açúcar, pode aumentar em até 50% a produção brasileira deste combustível.

O estudo mobilizou pesquisadores do Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM), da Petrobras, da Universidade de São Paulo (USP) e da Universidade Federal de São Carlos (UFSCar), e contou com apoio da FAPESP. Artigo assinado pela equipe de pesquisadores foi publicado na Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Proteins and Proteomics.

“A sacarificação é a etapa mais cara do processo. De 30% a 50% do custo do etanol celulósico é despendido com as enzimas necessárias para transformar os açúcares complexos em açúcares simples. E, atualmente, a eficiência da conversão realizada por essas enzimas está entre 50% e 65%. Isso significa que de 50% a 35% do açúcar disponível na biomassa é ‘perdido’ durante a sacarificação. O grande propósito do nosso estudo foi encontrar biocatalisadores capazes de contribuir para o aumento da eficiência”, disse Mario Tyago Murakami do CNPEM, um dos coordenadores da pesquisa, à Agência FAPESP.

Segundo o pesquisador, no arsenal de enzimas necessárias, atuando de maneira sinérgica, as beta-glucosidases têm importância fundamental, porque respondem pela última fase da cascata de sacarificação da celulose.

Flavio Henrique da Silva, da UFSCar, outro coordenador do estudo, foi o responsável por esse processo de bioprospecção.

“Em um habitat como o lago Poraquê os microrganismos adaptaram-se a uma alimentação muito rica em polissacarídeos, constituída por resíduos de madeira, folhas de plantas e etc. A enzima beta-glucosidase presente nesses microrganismos é distinta de enzimas homólogas resultantes de pressões evolutivas diferentes”, disse Murakami.

Em relação à estrutura molecular, o estudo oligomérico evidenciou uma proteína diferente das demais de sua categoria, com uma arquitetura quaternária única.

“Esse estudo corroborou pesquisas anteriores do grupo a respeito dos determinantes estruturais para a tolerância da enzima ao produto, validando nosso modelo mecanístico. Além disso, verificamos que essa beta-glucosidase atua em condições de temperatura e pH compatíveis com o processo de hidrólise”, disse Murakami.

Essa informação é muito relevante, porque indica que a enzima encontrada pode vir a compor um processo chamado de SSF: sacarificação simultânea à fermentação.

“Uma vez extraído o gene de interesse, a partir de bibliotecas gênicas de microrganismos não cultiváveis e de possíveis modificações racionais baseadas no conhecimento da estrutura para aumento de termoestabilidade, ele é transferido para outros hospedeiros por meio de técnicas de biologia molecular. O hospedeiro em questão é o trichoderma, um fungo filamentoso que já possui um arsenal de enzimas ativas sobre carboidratos. Com a adição da beta-glucosidase amazônica, ele terá seu potencial aumentado. Trata-se de potencializar uma plataforma microbiana industrial já existente”, disse Murakami. O objetivo da equipe é patentear o fungo engenheirado com a enzima.