Notícia

Celulose Online

Centro de pesquisa amplia estudo sobre modelagem molecular da celulose

Publicado em 25 maio 2015

25/05/2015 – Entender com uma maior compreensão sobre os materiais biopoliméricos (celulose, hemicelulose e lignina) e como esses componentes se arranjam na parede celular das plantas. Este é o objetivo do Centro de Pesquisa, Inovação e Difusão financiado pela FAPESP, que traz a modelagem baseada na técnica de simulação computacional por dinâmica molecular.

Essa modelagem ajuda a computar e determinar os movimentos de cada átomo que compõe o sistema molecular, em um sistema que imita o fisiológico, com a proteína, o polímero, o solvente, os íons etc. Conhecendo as interações entre as partículas por meio da computação de alto desempenho do Centro, é possível estudar e entender como elas interagem.

Entre os resultados mais recentes está a identificação de fatores que determinam a termoestabilidade e a termofilicidade de algumas enzimas envolvidas no processo de hidrólise.

Uma pesquisa recente estudou as principais causas pelas quais a celobiose, um produto da hidrólise da celulose, é também um inibidor de celobio-hidrolases, enzimas catalisadoras dessa reação.

“A enzima ataca as fibras de celulose, quebrando suas cadeias e gerando moléculas pequenas chamadas celobioses, um produto dessa reação. A reação avança e a concentração de celobiose aumenta e passa a inibir a atividade enzimática, impedindo-a de prosseguir”, explica o coordenador do Centro e professor do Instituto de Química da Unicamp, Munir Salomão Skaf.

Isso porque, assim que a enzima acaba de fazer a hidrólise, ela própria “segura” o produto no lugar onde ele foi produzido, obstruindo o canal.

“Nós encontramos a ação de um resíduo aminoácido em particular, que é a principal responsável por segurar o produto da reação na cavidade da enzima, o que impede que a celobiose seja eliminada para o meio e que a enzima ataque novos substratos que não foram hidrolisados”, diz Skaf.

De acordo com Skaf, o estudo sugere que mutações genéticas poderiam levar a uma enzima que seja cataliticamente eficiente e menos inibida pelo produto de sua reação.

Em outra pesquisa, foram estudadas as endoglucanases, enzimas modulares com um módulo responsável pela reação e outros pela ligação ao substrato, com função de “grudar” na parede celular das fibras da celulose, aproximando o domínio catalítico do seu alvo.

O trabalho, realizado em colaboração com a equipe do professor do IFSC (Instituto de Física de São Carlos) da USP (Universidade de São Paulo), Igor Polikarpov, mostrou como a enzima adotou mecanismos alternativos de ligação à celulose.

“Essa enzima é uma endoglucanase de um microrganismo que desenvolveu evolutivamente outros mecanismos que desempenham esse papel de ligação com o substrato”, explica Skaf.

O grupo também obteve resultados promissores no estudo das forças termodinâmicas que mantêm a coesão da parede celular, identificando qual a influência dos diferentes tipos de hemicelulose sobre as fibrilas de celulose.

Fonte: Exame.com / Adaptado por CeluloseOnline